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Por favor, use este identificador para citar o enlazar este ítem: http://hdl.handle.net/10893/3137

Título : Leishmania (Viannia) panamensis expresses a nuclease with molecular and biochemical features similar to the Endonuclease G of higher eukaryotes
Otros títulos: Leishmania (Viannia) panamensis expresa una nucleasa molecular y bioquímicamente similar a la Endonucleasa G de eucariotas superiores
Autores: Toro Londoño, Miguel A.
Patiño, Edwin Bairon
Robledo, Sara María
Jiménez Ruiz, Antonio
Alzate, Juan Fernando
Palabras clave : Leishmania panamensis
Endonuclease G
Molecular characterization
Recombinant proteins
Refolding
Phylogeny
Leishmania panamensis
Endonucleasa G
Caracterización molecular
Proteínas recombinantes
Renaturalización
Filogenia
Fecha de publicación: 4-nov-2011
Resumen: Objective: To characterize the molecular and biochemical features of the Endonuclease G of Leishmania (Viannia) panamensis. Methods: The gene of the putative L. (V.) panamensis Endonuclease G was amplified, cloned, and sequenced. The recombinant protein was produced in a heterologous expression system and biochemical assays were run to determine its ion, temperature, and pH preferences. Results: The L. (V.) panamensis rENDOG has biochemical features similar to those found in other trypanosomatids and higher eukaryotes. In addition, phylogenetic analysis revealed a possible evolutionary relationship with metazoan ENDOG. Conclusions: L. (V.) panamensis has a gene that codifies an ENDOG homologous to those of higher organisms. This enzyme can be produced in Escherichia coli and is able to degrade covalently closed circular double-stranded DNA. It has a magnesium preference, can be inhibited by potassium, and is able to function within a wide temperature and pH range. Objetivo: Caracterizar molecular y bioquímicamente la Endonucleasa G (EndoG) de Leishmania (Viannia) panamensis. Métodos: El gen de la putativa Endonucleasa G de L. (V.) panamensis fue amplificado, clonado y secuenciado. La proteína recombinante se produjo en un sistema de expresión heterólogo y la proteína activa se sometió a pruebas bioquímicas para determinar la preferencia de iones, temperatura y pH. Resultados: La rEndoG de L. (V.) panamensis muestra características bioquímicas similares a aquellas descritas en otros trypanosomatidos y en eucariotas superiores. Además, los análisis filogenéticos muestran una posible relación evolutiva con la Endonucleasa G de metazoos. Conclusiones: Leishmania (V.) panamensis posee un gen que codifica para una endonucleasa homóloga a la EndoG de otros organismos superiores, que se puede producir de forma recombinante en Escherichia coli y que es capaz de degradar ADN circular cerrado de doble cadena. Tiene una preferencia por los iones magnesio y manganeso para usarlos como cofactor y es inhibida por el potasio. Además, funciona en un amplio rango de pH y temperatura.
URI: http://hdl.handle.net/10893/3137
Aparece en las colecciones: Vol. 42 no. 2, 2011 / Colombia Médica

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