Secuencias proteicas cortas y sus estructuras secundarias: análisis informático e inferencia biólogica

dc.contributor.advisorTischer, Irene
dc.contributor.authorMejia Carmona, Diego Fernando
dc.date.accessioned2020-04-07T19:22:13Z
dc.date.available2020-04-07T19:22:13Z
dc.date.issued2013
dc.description.abstractLa vida como se conoce, no se podría concebir sin las funciones proteicas, que dependen de una estructura tridimensional particular para ser funcionales. La estructura a su vez, depende esencialmente de la secuencia de aminoácidos. Con esto, comprender la vida implica entonces comprender la forma como la secuencia proteica determina la estructura, y a su vez, la función. El conocimiento sobre estructura y función de proteínas es fundamental en las ciencias de la vida, y da origen a campos nuevos como Ingeniería de Proteínas y Nanotecnología Biológica, industrialmente prometedores. La determinación experimental de la estructura es costosa en tiempo, dinero, infraestructura y recurso humano. Con los proyectos genoma y la gran cantidad de información que éstos producen, hay una creciente brecha entre la aparición de secuencias y el conocimiento de la estructura y función proteicas. Los esfuerzos se dirigen entonces a dilucidar computacionalmente la estructura y función proteicas, desde de la secuencia de sus aminoácidos. En este trabajo analizamos datos experimentales de estructuras proteicas enfocándonos en aminoácidos individuales y tripletas de ellos, y su aparición en las estructuras secundarias de las proteínas almacenadas en el Banco de Datos de Estructuras de Proteínas (PDB). A partir de las frecuencias de aminoácidos y tripletas, y de su aparición en estructuras secundarias, se dedujo información en términos de la composición de aminoácidos, estructura secundaria de diferentes grupos de proteínas, su estabilidad estructural y su tendencia a adquirir ó no, otra estructura secundaria, con lo que se identifican combinaciones de residuos que le confieren particularidades estructurales a una proteína, para ser usadas en el rediseño de proteínas. Por otro lado, se reconstruyeron computacionalmente, Proteínas Morfogenéticas de Hueso (BMPs) y enzimas Beta-Lactamasas ancestrales, que luego se resucitaron en el laboratorio. Las Beta-Lactamasas ancestrales se caracterizaron en términos de su actividad enzimática y estabilidad térmica, encontrando que las enzimas reconstruidas presentan mayor promiscuidad de sustrato y mayor termoestabilidad, que sus equivalentes actuales. Las BMPs ancestrales recosntruidas muestran hasta el momento, mayor actividad en la regeneración ósea en cultivo y en huesos de animales pequeños, y se perfilan como candidatas para su uso en cirugías ortopédicas y maxilofaciales.spa
dc.description.degreelevelDoctoradospa
dc.description.degreenameDOCTOR(A) EN CIENCIAS BIOMÉDICASspa
dc.format.extent1 recurso en linea (258 páginas)spa
dc.format.mimetypeapplication/pdfspa
dc.identifier.urihttps://hdl.handle.net/10893/14889
dc.language.isospaspa
dc.publisherUniversidad de Vallespa
dc.publisher.facultyFACULTAD DE SALUDspa
dc.publisher.placeColombiaspa
dc.publisher.programDOCTORADO EN CIENCIAS BIOMÉDICASspa
dc.rights.accessrightsinfo:eu-repo/semantics/openAccessspa
dc.subject.decsProteínas
dc.subject.decsInferencia
dc.subject.decsNanotecnología
dc.subject.decsRegeneración ósea
dc.subject.decsBiotecnología-ingeniería genética
dc.titleSecuencias proteicas cortas y sus estructuras secundarias: análisis informático e inferencia biólogicaspa
dc.typeTrabajo de grado - Doctoradospa
dc.type.coarhttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06spa
dc.type.contentTextspa
dc.type.driverinfo:eu-repo/semantics/doctoralThesisspa
dc.type.redcolhttps://purl.org/redcol/resource_type/TDspa
dc.type.versioninfo:eu-repo/semantics/publishedVersionspa
dspace.entity.typePublication
oaire.accessrightshttp://purl.org/coar/access_right/c_abf2spa
oaire.versionhttp://purl.org/coar/version/c_970fb48d4fbd8a85spa
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